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Text File  |  1995-03-04  |  2.6 KB  |  55 lines

  1. **********************************
  2. * Calreticulin family signatures *
  3. **********************************
  4.  
  5. Calreticulin [1] (also known as calregulin, CRP55 or HACBP) is a high-capacity
  6. calcium-binding protein   which   is  present  in  most  tissues  and  located
  7. at the  periphery  of the  endoplasmic (ER) and the sarcoplamic reticulum (SR)
  8. membranes.  It probably plays a role in the storage of calcium in the lumen of
  9. the ER and SR and  it  may  well have other important functions. Structurally,
  10. calreticulin  is  a protein  of  about 400  amino  acid residues consisting of
  11. three domains:
  12.  
  13.  a) An N-terminal, probably globular, domain  of about 180 amino acid residues
  14.     (N-domain);
  15.  b) A central domain  of about  70 residues (P-domain)  which  contains  three
  16.     repeats of an acidic 17 amino acid motif. This region binds calcium with a
  17.     low-capacity, but a high-affinity;
  18.  c) A C-terminal domain rich in acidic residues and in lysine (C-domain). This
  19.     region binds calcium with a high-capacity but a low-affinity.
  20.  
  21. Calreticulin is evolutionary related to the following proteins:
  22.  
  23.  - Onchocerca volvulus antigen RAL-1. RAL-1 is highly similar to calreticulin,
  24.    but  possesses  a  C-terminal  domain rich in lysine and arginine and lacks
  25.    acidic residues  and  is  therefore  not  expected  to bind calcium in that
  26.    region.
  27.  - Calnexin   [2].   A  calcium-binding  protein  that  interacts  with  newly
  28.    synthesized glycoproteins  in the endoplasmic reticulum. It seems to play a
  29.    major role  in  the quality control apparatus of the ER by the retention of
  30.    incorrectly folded proteins.
  31.  
  32. We developed three signature  patterns for  this family of proteins. The first
  33. two patterns are based on conserved regions in the N-domain; the third pattern
  34. corresponds to positions 4 to 16 of the repeated motif in the P-domain.
  35.  
  36. -Consensus pattern: Q-[FY]-x-[LIVM]-[KRN]-x-[DEQN]-[DEQNK]-x(3)-C-G-G-[AG]-
  37.                     [FY]-[LIVM]-K-[LIVMFY](2)
  38. -Sequences known to belong to this class detected by the pattern: ALL.
  39. -Other sequence(s) detected in SWISS-PROT: NONE.
  40.  
  41. -Consensus pattern: [LIVM](2)-F-G-P-D-x-C-[AG]
  42. -Sequences known to belong to this class detected by the pattern: ALL.
  43. -Other sequence(s) detected in SWISS-PROT: NONE.
  44.  
  45. -Consensus pattern: [IV]-x-D-x-[DENST]-x(2)-K-P-[DEH]-D-W-[DEN]
  46. -Sequences known to belong to this class detected by the pattern: ALL.
  47. -Other sequence(s) detected in SWISS-PROT: NONE.
  48.  
  49. -Last update: June 1994 / Patterns and text revised.
  50.  
  51. [ 1] Michalak M., Milner R.E., Burns K., Opas M.
  52.      Biochem. J. 285:681-692(1992).
  53. [ 2] Bergeron J.J.M., Brenner M.B., Thomas D.Y., Williams D.B.
  54.      Trends Biochem. Sci. 19:124-128(1994).
  55.